Han endret forståelsen av hvordan biomasse brytes ned: Vincent Eijsink mottar Novonesis Biotechnology Prize 2026.

Cellulose i planter og kitin i skall og sopp utgjør en av Jordens største fornybare karbonreserver. Ved å avdekke et tidligere oversett enzymprinsipp som løsner disse motstandsdyktige materialene slik at andre proteiner kan få tilgang, har Vincent Eijsink endret vår forståelse av hvordan naturen bryter ned biomasse – og samtidig lagt et nytt teknologisk grunnlag for å omdanne planteavfall til drivstoff, kjemikalier og materialer som kan erstatte fossile produkter i industriell skala.

I flere tiår mente forskere at de grunnleggende forstod hvordan naturen bryter ned sine mest motstandsdyktige biologiske materialer. I plantecellevegger og i skall og sopp var den rådende forklaringen sentrert rundt hydrolytiske enzymer – proteiner som spalter lange karbohydratkjeder ved å klippe dem i mindre biter – som de avgjørende drivkreftene bak nedbrytningen.

Likevel stod viktige spørsmål ubesvart.

Allerede på 1950-tallet spekulerte forskere i at det måtte finnes andre aktører involvert i nedbrytningen av polysakkarider – lange kjeder av sukkermolekyler som utgjør den strukturelle ryggraden i materialer som cellulose og kitin – og som nettopp på grunn av sin krystallinske struktur er vanskelige å bryte ned. Den såkalte C1–Cx-hypotesen pekte på at det måtte være mer enn de kjente spaltningsenzymene i spill – men i flere tiår klarte ingen å påvise hva dette «mer» bestod av.

I 2005 leverte Vincent Eijsink og hans team den første klare dokumentasjonen for at visse proteiner, som lenge hadde blitt betraktet som passive faktorer, i virkeligheten øker aktiviteten til andre enzymer betydelig under nedbrytningen av kitin – en hard strukturell polymer som finnes i soppcellevegger og i skall fra insekter og krepsdyr. Mekanismen var fortsatt uklar, men funnet bekreftet at en lenge antatt manglende komponent faktisk eksisterte.

Fast bestemt på å løse gåten fortsatte Eijsink og kollegene arbeidet. Fem år senere, i en banebrytende studie fra 2010, viste de hva disse proteinene egentlig var: kraftige oksidative enzymer.

I stedet for bare å klippe tilgjengelige kjeder angriper disse enzymene de tettpakkede, krystallinske områdene i cellulose og kitin og innfører oksidative brudd som løsner selve strukturen – og dermed skaper tilgangspunkter som hydrolytiske enzymer alene ikke kan danne.

Disse enzymene er i dag kjent som lytiske polysakkaridmonooxygenaser (LPMOer).

Oppdagelsen viste at effektiv nedbrytning av biomasse krever et tett samspill mellom ulike typer kjemi.

«Det var da det gikk opp for oss at nedbrytning ikke bare handler om klassiske enzymer,» sier Eijsink. «Naturen arbeider gjennom samarbeid – et oksidativt angrep som åpner tette strukturer før hydrolysen fullfører prosessen. Da vi først så dette, endret det hele vårt syn på feltet.»

Fra manglende brikke til nytt prinsipp

Forskere visste allerede at flere hydrolytiske enzymer arbeider sammen – såkalte endo-enzymer som angriper kjedene inne i strukturen, og exo-enzymer som klipper dem fra endene. Det som i flere tiår manglet, var klar dokumentasjon på den biokjemiske identiteten og funksjonen til den ekstra faktoren som kunne bryte opp den krystallinske strukturen.

Den dokumentasjonen kom gjennom Eijsinks arbeid.

LPMOer innfører oksidative kutt direkte i de tettpakkede krystallinske områdene av cellulose og kitin. Disse oksidative «hakkene» svekker materialets sammenhengskraft, åpner strukturen og gjør den tilgjengelig for hydrolytiske enzymer – noe som fører til en markant økning i den samlede nedbrytningen.

Betydningen strakte seg langt utover klassisk enzymologi.

I dag er LPMOer en fast bestanddel av kommersielle enzymblandinger for biomasseprosessering. De øker sukkerutbyttet fra landbruksrester og trebasert biomasse, samtidig som de reduserer behovet for totale enzymmengder – noe som forbedrer prosessøkonomien og bringer biobaserte drivstoff og materialer nærmere reell industriell konkurranseevne.

Professor Detlef Weigel, leder for Novonesis Biotechnology Prize-komiteen, forklarer:

«Vincent Eijsink løste et langvarig paradoks innen polysakkarid-enzymologi. Ved å vise at oksidativ kjemi er et sentralt biologisk prinsipp i nedbrytningen av jordens mest utbredte polysakkarider, endret han grunnleggende hvordan feltet forstår biomasseomdanning – og hvordan industrien anvender denne innsikten.»

Da oksidativ kjemi kom inn i bildet

Det første gjennombruddet reiste et nytt spørsmål: Hvordan fungerer disse enzymene?

Eijsinks forskningsgruppe gikk videre fra selve oppdagelsen til en grundig mekanistisk forståelse av LPMOenes virkemåte på molekylært og atomært nivå. Et avgjørende fremskritt var påvisningen av at hydrogenperoksid kan fungere som direkte ko-substrat i LPMO-katalysen – en innsikt som skapte en mer presis forståelse av hvordan den oksidative nedbrytningen faktisk foregår på molekylnivå.

Denne erkjennelsen forklarte både enzymets bemerkelsesverdige effektivitet og dets sårbarhet under ukontrollerte forhold.

For industrien viste denne forståelsen seg å være avgjørende. Den oksidative kraften må doseres nøyaktig: for lite begrenser effektiviteten, for mye inaktiverer enzymet.

«Disse enzymene er ekstraordinært kraftige,» sier Eijsink. «Men kraft uten kontroll ødelegger systemet. Da vi først forstod at hydrogenperoksid driver reaksjonen – og hvor raskt det går galt hvis det ikke styres – kunne vi begynne å gjøre kjemien forutsigbar og anvendelig.»

Fra laboratoriets innsikt til industriell praksis

Det som begynte som et mekanistisk mysterium i enzymologien, viste seg å inneholde et prinsipp med vidtrekkende betydning for bioøkonomien.

Effektiv nedbrytning av lignocellulosisk biomasse – plantemateriale bygget opp av tett bundet cellulose, hemicellulose og lignin – er fortsatt en av de store tekniske utfordringene i utviklingen av andregenerasjons biodrivstoff, fornybare kjemikalier og biobaserte materialer. Ved å introdusere oksidative brudd direkte i den krystallinske biomassen øker LPMOer utbyttet av forgjærbare sukkerarter, reduserer behovet for totale enzymmengder og forbedrer prosessøkonomien – avgjørende skritt mot å gjøre biobasert produksjon teknisk robust og økonomisk levedyktig.

Eijsinks arbeid har også påvirket beslektede områder, blant annet utnyttelse av kitin, fiber-modifisering og overflatebehandling av biomaterialer. I senere år har prinsipper fra oksidative enzymsystemer også blitt tatt i bruk i strategier for å håndtere andre vanskelig nedbrytbare materialer – inkludert syntetiske polymerer som plast – noe som utvider oppdagelsens betydning utover naturlig biomasse.

«Naturen har utviklet avanserte løsninger for å modifisere faste overflater,» forklarer Eijsink. «Hvis vi forstår disse prinsippene, kan vi bruke dem til å håndtere noen av våre største bærekraftsutfordringer.»

Et forskningsfelt tar form

LPMOenes spesielle katalytiske egenskaper har vekket interesse langt utover klassisk enzymologi. Innsikten fra forskningen har inspirert kjemikere til å utvikle naturinspirerte katalysatorer som kan gjøre kjemiske prosesser både mer effektive og mer selektive.

Men Eijsinks betydning strekker seg videre enn selve oppdagelsen. Han har også bidratt til å samle og forme det internasjonale forskningsmiljøet rundt oksidative enzymer som virker på polysakkarider. Det som startet som en uventet observasjon, er i dag et veletablert og globalt anerkjent forskningsfelt.

Han har veiledet en generasjon forskere som nå leder egne programmer innen enzymologi og bioteknologi i Europa og resten av verden. Med Novonesis Biotechnology Prize hedres Vincent Eijsink for et arbeid som både har flyttet grunnleggende forståelse og hatt konkret betydning for anvendelser.

Grunnforskning med betydning for det grønne skiftet

Oppdagelsene endret ikke bare et forskningsfelt. De viser også hvilken betydning grunnleggende vitenskap kan få for samfunnet – nettopp den typen gjennombrudd Novonesis Biotechnology Prize hedrer.

Kjernen i Vincent Eijsinks arbeid er enkel: å hente mer verdi ut av fornybare biologiske materialer med lavere energibruk og færre ressurser. Ved å avdekke hvordan oksidative enzymer kan åpne noen av klodens mest motstandsdyktige naturlige strukturer, har forskningen hans lagt grunnlaget for mer effektiv og mindre utslippsintensiv omdanning av planteavfall til drivstoff, kjemikalier og materialer i industriell skala.

«Det begynte med en nysgjerrighet rundt proteiner som ikke så ut til å gjøre særlig mye,» sier Eijsink. «Steg for steg fant vi ut hva de faktisk gjør. Og da det først ble klart, fulgte implikasjonene.»

Professor Detlef Weigel legger til:

«Dette er arbeid som har omformet et helt vitenskapelig felt og hatt direkte betydning for industrien. Den kombinasjonen er sjelden – og kjennetegner virkelig banebrytende forskning.»

Les mer på novo nordisk fondens nettside: her

Og hva har det med plast å gjøre?

Du lurer kanskje på hvorfor en artikkel om enzymer finnes på Plastportalen. I prosjektet Enzyclic skal disse LPMO-enzymene nemlig også brukes i forskning på nedbrytning av plast. Hvis du er interessert i å lære mer om historien bak LPMOer, kan du lese mer her (på engelsk).